Eucariotas.
Es más complicada por:
- Muchos más factores de iniciación.
- No hay secuencias de Shine-Dalgarno, la colocación es por otros procedimientos, el tRNA no tiene una zona complementaria.
- Metionina no formilada.
La metionina unida al tRNA iniciador es lo único que se une a sólo una de las dos subunidades en el sitio P mal definido. Reacciona con EIF2. El primer aminoácido (metionina) se une con EIF2, cuando el ribosoma tiene el primer aminoácido se une al mensajero. El mRNA en eucariotas tiene gorra 5´, es el punto de enganche de la subunidad pequeña que ya tiene el primer aminoácido. Se desliza por el mensajero hasta encontrar el codon de iniciación y se para porque el tiene el aminoacil-tRNA que establece interacciones. Implica gasto de ATP porque hay estructuras que deshacer, hay factores proteicos que ayudan a deslizarse. Al entrar la subunidad grande se sueltan los factores proteicos.
Elongación.
Formación de los enlaces peptídicos desde el segundo aminoácido hasta el C-terminal. Ribosoma ya preparado. Entra el segundo aminoácido en el sitio A (la metionina está en el P) y se forma enlace peptídico. el ribosoma se desplaza, en el sitio P estarán la metionina y el segundo y en el sitio A el tercero. La entrada en el sitio A depende del codon.
En procariotas y eucariotas es casi igual. Hay tres factores de elongación:
| EF-Tu | EEF-1 α |
| EF-Ts | EEF-1βγ |
| EF-G | EEF-2 |
Un aminoácido para entrar en el ribosoma ha de estar unido a un factor proteico (EF-Tu o EEF-1 α) llamado aminoacil-tRNA:
El factor proteico nunca une ni tRNA iniciador ni tRNA sin aminoácido. El tRNA seleccionado según complementariedad dl codon.
Sitio P:
Los aminoácidos unidos por el carboxilo. Para formar peptídico el carboxilo 1° + amino 2°. Implica transferencia porque el CO que está activado se transfiere al α -amino participando una peptidiltransferasa.
En el sitio A queda un dipéptido unido por el tRNA del segundo. En el P queda tRNA vacío que se sale pasando por el sitio E. No necesita factor proteico extra. El RNA grande de la subunidad grande es la peptidiltransferasa. Tiene actividad catalítica. Para unir el siguiente aminoácido en el sitio A el tercer codon ha de estar desocupado, por lo que el complejo se ha de mover 3 nucleótidos (traslocación). Requiere factor proteico G activado con GTP. El factor proteico G ha de salir para que entre otro aminoácido porque sólo ayuda a moverse. Para salir hidroliza GTP. Se disocia porque solapa el sitio de Tu. El factor Ts sirve para reciclar Tu reactivándolo. Los factores se pueden usar varias veces si hay energía.
Terminación
Implica la disociación del complejo ribosoma + tRNA + proteína nueva.. Cuando en el sitio A aparezca un codon de parada tras el C-terminal o sin sentido, la peptidiltransferasa en lugar de transferir el peptídico a otro aminoácido lo transfiere al agua, gracias a los factores proteicos RF ó ERF
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